Die reversible Oxidation und Reduktion von Proteinthiolgruppen ist ein essentieller Signaltransduktionsmechanismus. Die Enzyme der Thioredoxin-(Trx-)Familie katalysieren Thiol-Disulfid-Austauschreaktionen und sind damit entscheidende Bestandteile für die Regulation durch solche sogenannten Thiolschalter. Trx-Proteine zeigen eine breite, aber sehr ausgeprägte Substratspezifität – eine unabdingbare Voraussetzung für die Regulation von Redoxschaltern. Die Schwerpunkte unserer Arbeiten sind: (1.) die Identifizierung von physiologisch/pathologisch relevanten Redoxschaltern, die die biologische Aktivität von Proteinen steuern, (2.) die Mechanismen, wie diese Schalter geschaltet werden und dann die Aktivität der Proteine steuern und (3.) die molekularen Grundlagen der Substrat- und Reaktionsspezifität der Proteine der Thioredoxin-Familie.

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References

• Berndt C, Lillig CH. Glutathione, Glutaredoxins, and Iron. Antioxid Redox Signal. 2017;27: 1235-1251.
• Gellert, M., Hanschmann, E.M., Lepka, K., Berndt, C., and Lillig, C.H. Redox regulation of cytoskeletal dynamics during differentiation and de-differentiation. Biochim. Biophys. Acta - Gen. Sub. 2015;1850:1575-1587.
• Berndt, C., Lillig, C.H., Flohe , L. Redox regulation by glutathione needs enzymes. Front. Pharmacol. 2014;5:168.
• Hanschmann, E.M., Godoy, J.R., Berndt, C., Hudemann, C., and Lillig, C.H. Thioredoxins, glutaredoxins, and peroxiredoxins - molecular mechanisms and health significance: from cofactors to antioxidants to redox signaling. Antioxid. Redox Signal. 2013;19:1539-1605.